• 한국가금학회지
• /
• 제11권1호
• /
• pp.13-17
• /
• 1984

동물성 단백질사료인 가수분해 우피분을 16시간 pepsin-HC$\ell$용액 농도별 (0.2%, 0.1%, 0.05%) 0.025%, 0.0125%과 0.2% pepsin-HC$\ell$ 소화시간별 (4, 8, 12, 16, 20시간)로 45$^{\circ}C$ incubator에서 소화시키고 0.75 N HC$\ell$로 acid blank value를 보정하여 in vitro pepsin-HC$\ell$ 단백질 소화율을 측정하였는데 그 결과는 다음과 같다. 1. 0.2% pepsin-HC$\ell$에서 4, 8, 12, 16, 20시간 소화시 단백질 소화율은 각각 66.31 %, 80.69%, 83.27%, 84.65%, 87.45%로서 80% 이상의 소화시간은 8시간이었고 시간이 증가하면 소화율도 향상되었다. 2. Pepsin-HC$\ell$농도 0.2%, 0.1%, 0.05%, 0.025%, 0.0125% 수준에서 16시간 소화시 단백질 소화율은 각각 85.10%, 82.08%, 76.18%, 74.67%, 64.82%로 pepsin-HC$\ell$농도가 낮아질수록 단백질 소화율도 낮아졌다.

• Current Research on Agriculture and Life Sciences
• /
• 제3권
• /
• pp.166-173
• /
• 1985

��신을 DEAE-cellulose, CM-cellulose, Sepharose-4B와 porous glass beads을 사용(使用)하여 고정화(固定化)시켰던 바 그 결과(結果)를 요약(要約)하면 다음과 같다. 1. CM cellulose와 DEAE-cellulose의 ��신 흡착량(吸着量)은 건조된 bead 1 gr에 대하여 각각 10 mg와 15 mg이었고 glutaralde을 사용(使用)함으로서 20 mg와 27 mg로 흡착량(吸着量)이 증가(增加)하였고 효소(酵素)의 활력(活力)은 용해성효소(溶解性酵素)에 비해 각각 22%, 24%로 나타났다. 2. Sepharose-4B을 cyanogen bromide을 사용(使用)하여 활성화(活性化)시킨후 glutaraldehyde을 사용(使用)하여 공유결합을 유도하였던 바 건조된 bead 1 gr에 ��신 19 mg가 통합(統合)되었고 효소(酵素)의 활력(活力)은 23%로 나타났다. 3. Porous glass beads의 표면(表面)을 succineamido - propyl glass beads의 형태(形態)로 유도체를 만든후 ��신을 고정화(固定化)시켰을 때 bead 1 gr가 ��신 40 mg을 통합(統合)할 수 있었고 효소(酵素)의 활력(活力)은 용해성효소(溶解性酵素)에 비해 45%로 나타났다.

• 한국미생물·생명공학회지
• /
• 제17권2호
• /
• pp.115-120
• /
• 1989

세포외로 pepsin 저해물질을 생산하는 미생물을 획득할 목적으로 screening test를 실시하여, porcine pepsin에 대하여 우수한 저해력을 나타내는 방선균 1균주(GF 155-2)를 분리하였다. 각종 배지상에서 그 형태학적·배양학적·생리학적 성질을 조사하여 본 결과 그 미생물학적 특성이 Microtetraspora속과 유사하였다.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제30권3호
• /
• pp.234-241
• /
• 1987

어육(魚肉) 단백질(蛋白質)의 기능성(機能性)을 개선(改善)하기 위해 정어리 분말단백질(粉末蛋白質)의 pepsin 가수분해물(加水分解物)을 이용(利用)하여 plastein을 합성(合成)하기 위한 반응조건(反應條件)을 검토(檢討)하였다. Plastein의 합성조건(合成條件)은 papain 및 pepsin의 경우 pH는 각각(各各) 6, 4, 기질농도(基質濃度)는 각각(各各) 50%, 40%, 반응시간(反應時間) 및 효소농도(酵素濃度)는 각각(各各) 2시간(時間), 1%였으며 반응온도(反應溫度)는 papain 및 pepsin 모두 $50^{\circ}C$였다. 기질(基質)의 가수분해도(加水分解度)가 60% 이상(以上)에서 plastein 합성반응(合成反應)이 이루어졌으며 가수분해도(加水分解度)가 77.2% 이상(以上)이었을 때 plastein 생성량(生成量)이 높았다. 단백질(蛋白質) 함량(含量)은 50% ethanol 침전(沈澱) plastein이 90% 정도(程度)로 10% TCA 침전(沈澱) plastein의 74%에 비(比)해 높았으나 회분(灰分) 함량(含量)은 10% TCA 침전(沈澱) plastein이 14.4%로 50% ethanol 침전(沈澱) plastein의 1.2%보다 월등히 높았다. 수율(收率)은 papain의 경우 10% TCA 침전(沈澱) plastein 및 50% ethanol 침전(沈澱) plastein이 각각(各各) 49.5%, 43.6%로서 pepsin plastein의 45.3%, 41.0%보다 약간 높았다.

• 한국미생물·생명공학회지
• /
• 제17권2호
• /
• pp.121-125
• /
• 1989

토양으로부터 분리되고 세포외로 pepsin 저해물질을 생산하는 Actinomycetes GF 155-2의 플라스크 배양에 의한 pepsin 저해물질 최적배양조건은 2% glucose, 0.7% polypeptone, 초기 pH7.0, 배양 60시간, 배양온도 3$0^{\circ}C$였으며 무기염의 효과는 크게 영향이 없었다. 발효조 배양물 5ι를 유안염석하여 methanol로 추출한 후 활성탄에 흡착하고 Amber-lite IR-120, XAD-2 및 silicagel 60 column chromatography한 결과 약 15mg의 무색 침상물질을 수득하였다.

• 대한화학회지
• /
• 제14권2호
• /
• pp.161-168
• /
• 1970

In order to obtain the more effective evidence, supporting the hypothesis which have been previously described by former report that pepsin (EC 3.4. 4.1) forms a hydrophobic bond with the nonpolar side chain of its substrate, the inhibitory effect of carboxylic acids(from formic acid to iso-butyric acid) on the activity of pepsin to the synthetic dipeptide, N-Carbobenzoxy-L-glutamyl-L-tyrosine, was discussed. The kinetic study showed that the inhibition by carboxylic acids was competitive. The Kidecreased with increasing size of the inhibitor molecule. The $-{\Delta}F^{\circ}$increased linearly with increasing number of carbon atoms in the hydrocarbon chain of the inhibitor. It was confirmed that the hydrophobic bond between more than one side chain of amino acid residues(phenylalanine) in the binding region of the active center of pepsin and the side chain of amino acid residues in the substrate was formed as the first step of its enzymic mechanism. The inhibitory effect of carboxylic acids was due to the competition of the hydrocarbon group of the carboxylic acids with the side chain of the substrate for the hydrophobic binding site(the side chain of phenylalanine) of the pepsin.

• 대한화학회지
• /
• 제14권2호
• /
• pp.155-160
• /
• 1970

The kinetics of the pepsin-catalyzed hydrolysis of N-carbobenzoxy-L-glutamyl-L-tyrosine at pH 3.5 and $37^{\circ}C$ were determined by a spectrophotometric technique. The pepsin used was further purified on a Sephadex G-75 column. The kinetics data were Km = l.7 ${\times}10^{-3}M,\;-{\Delta}F^{\circ}$ = 3.99Kcal/mole, and $k^3=\;2.1{\times}10^{-2}\;sec^{-1}$. An analysis of the above data and other investigators' data obtained from some dipeptides led to the following conclusions. (1) Phenylalanyl residues in a synthetic peptide are bound to pepsin more strongly than glutamyl or tyrosyl residues, supporting the theory that a part of the binding region of the active center is hydrophobic. (2) Dipeptides are bound to pepsin principally through their side chains and the binding involves both side-chain residues. (3) The nature of amino acids in dipeptides $R_2-R_1,\;affect\;the\;k_3$ values.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제34권1호
• /
• pp.1-7
• /
• 1991

해바라기씨 단백질에서 plastein을 합성 이용하기 위해 먼저 해바라기씨를 pepsin을 이용해 가수분해하는 최적 조건과, plastein을 합성하는 최적 조건을 구하였다. 최적 가수분해 조건은 pH 1.5, $45^{\circ}C$, 2% 기질농도와 2% pepsin 농도에서 24시간 반응시키는 것이었고 plastein 합성의 최적조건은 기질농도 50%, pH 4.5, $50^{\circ}C$, 0.25% pepsin 농도에서 18시간 반응시키는 것이었다. Plastein의 생성을 확인하기 위해 thin layer chromatography를 실시한 결과 해바라기씨 농축가수분해물의 TLC pattern과 plastein의 TLC pattern이 하나의 spot를 제외하고는 다르게 나타났는데 이는 plastein과 기질이 다른 것임을 표시하는 것이었다.

• 한국식품과학회지
• /
• 제25권1호
• /
• pp.39-45
• /
• 1993

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.

• Journal of Dairy Science and Biotechnology
• /
• 제14권2호
• /
• pp.135-146
• /
• 1996

본 연구는 UF에 의한 cheese base제조과정 중 calf rennet 과 대용효소인 porcine pepsin을 각각 단독, 또는 1:1로 혼합첨가하여 cheese base를 제조한 후, HPLC와 전기영동을 이 용하여 casein의 변화를 관찰하기 위여 실시하였으며 얻어진 결과는 다음과 같다. HPLC를 이용, Superose 12 column에 의하여cheese casein을 gel filtration한 결과, Cheddar cheese는 제조직후 5개의 분획이었던 것이 6개월 숙성후 8개의 분획으로 분별되었으며, 효소처리하지 않은 대조구 cheese base는 8주 숙성중 4개의 분획으로 분별되어 분획수의 큰 변동은 없었고, calf rennet 단독처리구는 4개에서 5개로, 1:1혼합효소처리구(calf rennet : porcine pepsin)는 4개에서 7개로, porcine pepsin 단독처리구는 4개에서 8개로 각각 분별되어 porcine pepsin이 혼합됨에 따라 casein의 분해 정도가 높았다. 효소처리하여 8주간 숙성시킨 cheese base의 casein을 전기영동한 결과, ${\alpha}$$_{s1}$-casein의 경우, calf rennet 단독처리구는 3개의 band로 분리되었고, 1:1혼합효소처리구(calf rennet :porcine pepsin)와 Porcine pepsin 단독처리구는 5개의 band로 분리되었으며, 대조구는 1개의 major band와 2개의 minor band를 나타내었다. ${\beta}$-casein은 porcine pepsin의 첨가비율이 증가할수록 그 농도는 감소하였고, ${\gamma}_1$ ${\gamma}_2$-casein으로 추정되는 band는 상대적으로 증가함을 나타내었다. 또한 para-${\kappa}$-casein은 대조구를 제외하고 calf rennet, porcine pepsin단독처리구, 1:1혼합효소처리구에서 분리되었다.